Из всех органических веществ в клетке ведущая роль принадлежит белкам. Белки — это полимеры, их составными единицами (мономерами) являются аминокислоты. На долю белков в клетке приходится 50—80% сухой массы. Молекулярная масса белков огромна; например, у белка яйца—яичного альбумина она составляет 36000, у гемоглобина-65 000, у сократительного белка мышц (актомиозин)- 1500000, в то время как у молекул глюкозы она равна 180.

Любая аминокислота состоит из карбоксила (СООН), аминогруппы (NH2) и радикала (R).

Различаются они только радикалами, которые крайне разнообразны по структуре. Аминогруппа придает аминокислоте щелочные свойства карбоксил — кислотные; этим определяются амфотерные свойства аминокислот. Каждая аминокислота может соединиться с другой посредством пептидных связей (-CO-NH-). В этом случае от аминогруппы одной аминокислоты отделяется ион H+, а от карбоксила другой радикал ОН с образованием молекулы воды. Соединение, возникающее из двух и большего числа аминокислотных остатков, называется полипептидом. В нем между мономерами существуют самые прочные ковалентные связи. Таким образом, природный белок состоит из нескольких десятков или сотен аминокислот, структура же белковой молекулы зависит от вида аминокислот, их количества и порядка расположения в полипептидной цепи. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет первичную структуру молекулы белка от которой в свою очередь зависят последующие уровни пространственной организации и биологические свойства белка. Следующий уровень организации белка - вторичная структура. Она имеет вид спирали. Между изгибами спирали возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но, повторенные многократно, создают довольно прочное сцепление. Витки спирали могут сворачиваться в клубочки, образуя более сложное разветвление, в котором отдельные звенья спирали соединяются более слабыми бисульфитными связями. В этих пунктах в радикалах аминокислот располагаются атомы серы, и соединение между ними создает бисульфитную связь: -S-S-. Так возникает третичная структура молекулы белка. Объединяясь в агрегаты, молекулы белка смогут образовывать четвертичную структуру.

Под влиянием термических, химических и других факторов в белке нарушаются бисульфитные и водородные связи. Это приводит к нарушению сложной структуры — денатурации. При этом третичная структура переходит во вторичную и далее — в первичную. Если первичная структура не разрушается, то весь процесс оказывается обратимым, что имеет исключительно важное значение в восстановлении функциональных свойств белковой молекулы после повреждающих воздействий. Белки можно разделить на глобулярные (антитела, гормоны, ферменты) и фибриллярные (коллаген, кератин кожи, эластин).

Биологическая роль белков в клетке и во всех жизненных процессах очень велика. На первом месте стоит их каталитическая функция. Поскольку многие внутриклеточные вещества в химическом отношении инертны и их концентрация в клетке незначительна, реакции в клетках должны бы протекать очень замедленно. Однако благодаря присутствию в клетке биокатализаторов реакции проходят исключительно быстро. Все биокатализаторы (они называются ферментами или энзимами) — вещества белковой природы. Каждую химическую реакцию обусловливает свой биокатализатор. Всевозможных реакций в цитоплазме клетки осуществляется очень, много, столь же много и биокатализаторов, контролирующих ход этих реакций.

Строительная функция белков сводится к их участию в формировании всех клеточных органоидов и мембраны. Следующая функция белка — сигнальная. Исследования показывают, что факторы внешней и внутренней среды - температурные, химические, механические и другие способны вызвать обратимые изменения структуры, а значит, и свойств белков. Их способность к обратимым, изменениям структуры под влиянием раздражителей лежит в основе важного свойства живого - раздражимости. Восприятие любого раздражителя связано с изменением пространственной упаковки белковой молекулы.

Сократительная функция белка состоит в том, что все виды двигательных реакций клетки выполняются особыми сократительными белками (актин и миозин в мышцах высших животных, сократительные белки в жгутиках и ресничках простейших и др.). При этом, взаимодействуя с АТФ, белки разрушают ее, а сами укорачиваются, вызывая эффект движения. Транспортная функция белков выражается в способности специфических белков крови обратимо соединяться с органическими и неорганическими веществами и доставлять их в разные органы, и ткани. Так, гемоглобин соединяется с кислородом и диоксидом углерода. Сывороточный белок альбумин связывает и переносит вещества липидного характера, гормоны и др. Белки выполняют и защитную функцию. В организме в ответ на проникновение в него чужеродных веществ вырабатываются антитела - особые белки, которые нейтрализуют, обезвреживают чужеродные белки. Белки могут служить источником энергии. Расщепляясь в клетке до аминокислот и далее до конечных продуктов распада — диоксида углерода, воды и азотосодержащих веществ, они выделяют энергию, необходимую для многих жизненных процессов в клетке.

Страницы: 1 2


Другие статьи:

Фалабелла
С 70-х - 90-х годов XX столетия большую популярность в мире завоевали миниатюрные лошади Фалабелла, названные так по имени аргентинского фермера, который первым стал заниматься их разведением полтора столетия назад. Этих лошадей часто пут ...

Характеристики процесса самоорганизации
Можно выделить три основные характеристики процесса самоорганизации: · гомеостаз, · обратная связь, · информация. ...

Общая структурная характеристика молекул иммуноглобулинов
Антитела в организме выполняют две основные функции. Первая — это распознавание и специфическое связывание соответствующих антигенов, вторая — эффекторная, заключающаяся в индукции важнейших физиологических процессов, направленных на унич ...