Лейцинаминопептидаза
Лейцинаминопептидаза (КФ 3.4.11.1) проявляет широкую субстратную специфичность и отщепляет практически любые N-концевые аминокислоты, за исключением аланина и цистеина [56]. Она гидролизует амид лейцина лучше, чем ариламид лейцина, с меньшей скоростью расщепляет лизин- и аргининамид. Фермент имеет по данным Хрусталёвой [36] и Fraticante и соавт. [51] молекулярную массу около 62 кДа, по данным Shimamura и соавт. [74] – 53000, по данным Gibson и соавт [56] – 270 кДа, что позволяет предположить возможность существования субъединичной структуры. Он проявляет максимальную активность при нейтральных и слабощелочных значениях pH, активируется ионами Mn2+, ингибируется ПХМФС, бестатином и амастатином; пуромицин и арфаменин A не влияют на его активность [72]. Фермент отщепляет остаток тирозина от Tyr-Gly-Gly, Tyr-Gly-Gly-Phe, Leu-энкефалина, динорфина-(1-8), динорфина-(1-10) и динорфина-(1-13), максимальная скорость расщепления наблюдается в случае Leu-энкефалина, с удлинением цепи скорость расщепления субстрата резко уменьшается [56]. Активность фермента равномерно рапределена между серым и белым веществом коры полушарий. Он обнаружен как в цитозольной так и мембранной фракциях головного мозга, особенно высокая активность найдена в миелине. Считают, что лейцинаминопептидазе принадлежит важная роль в инактивации энкефалинов, вещества Р и, возможно, большинства других регуляторных пептидов [36].
Другие статьи: