Молекулярные основы эволюции (белки, нуклеиновые кислоты, первичный и вторичный генетический коды)
Страница 1

Информация » Естествознание на молекулярном уровне » Молекулярные основы эволюции (белки, нуклеиновые кислоты, первичный и вторичный генетический коды)

Белки, высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью – СО–NH– Каждый белок. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы орг. соединений животной клетки. Функционирование белков лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белков и нуклеиновых кислот

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла или пигмент. В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны. Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде.

Строение белковых молекул.

Практически все белки построены из 201048-7.jpgаминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и1048-8.jpgаминогруппами соседних аминокислотных остатков (см. формулу I):

1048-9.jpg (формула I)

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда – более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам.

Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой. Все белки различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Термин «вторичная структура» относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы – правая1048-10.jpg спираль и1048-11.jpgструктура. Под третичной структурой белков понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Термин «четвертичная структура» относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве.

Свойства.

Физ.-хим. свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот

Синтез.

Биосинтез белков происходит в результате трансляции в субклеточных частицах – рибосомах, представляющих собой сложный рибонуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре белка «хранится» в соответствующих генах – участках ДНК – в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента – ДНК – зависимой РНК – полимеразы – передается на матричную рибонуклеиновую кислоту, которая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза белка. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному белку конформацию, а также подвергаются модификации благодаря реакциям различных функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей.

Значение белков в питании.

Белки – необходимая составная часть продуктов питания. В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белков зависит от их аминокислотного состава, содержания в них, так называемых, незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах. В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот. Перспективно использование для этого методов генетической инженерии.

Нуклеиновые кислоты (полинуклеотиды), биополимеры, осуществляющие хранение и передачу генетической информации во всех живых организмах, а также участвующие в биосинтезе белков.

Страницы: 1 2 3


Другие статьи:

Экология
Главным местом обитания омуля считается озеро Байкал. Эта рыба способна жить как в пресной, так и в соленой воде, и прекрасно себя чувствует в прибрежных зонах северных морей в тех местах, где в них впадают крупные реки. В этих местах вод ...

Репликация рнк с образованием ДНК. Репликация геномов ретровирусов
Геном ретровирусов представлен единственной молекулой одноцепочечной РНК. После проникновения РНК в клетку хозяина вирусный геном подвергается обратной транскрипции, при этом сначала образуется дуплекс РНК-ДНК, а затем двухцепочечная ДНК. ...

Строение и функции микротрубочек.
Одним из обязательных компонентов цитоплазмы растительной клетки являются микротрубочки. В морфологическом отношении микротрубочки представляют собой длинные полые цилиндры с внешним диаметром 25 нм. Стенка микротрубочек состоит из полим ...