Общая структурная характеристика молекул иммуноглобулинов
Страница 1

Информация » Биосинтез антител. Структура и специфичность антигенов » Общая структурная характеристика молекул иммуноглобулинов

Антитела в организме выполняют две основные функции. Первая — это распознавание и специфическое связывание соответствующих антигенов, вторая — эффекторная, заключающаяся в индукции важнейших физиологических процессов, направленных на уничтожение антигена: лизис чужеродных клеток через активацию системы комплемента, стимуляция специализированных иммунокомпетентных клеток, выделение фармакологически активных веществ и т.д.

Развитие иммунохимии в течение последних 25 лет позволило установить строение антител, выявить стереохимические основы их функционирования. Особое внимание было уделено изучению структуры активных центров антител, что привело к созданию полицентровой модели связывания антигена. Исследования динамических структурных свойств иммуноглобулинов способствовало установлению характера связи между антигенсвязывающими и эффекторными функциями.

Иммуноглобулины по своей химической структуре относятся к большому классу природных соединений — гликопротеидам, высокомолекулярным соединениям, состоящим из последовательности L-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Отдельные аминокислоты отличаются между собой боковыми заместителями R. В состав белков, в том числе иммуноглобулинов, входят двадцать аминокислотных остатков.

Полипептидная цепочка за счет образования водородных связей между карбонильным атомом кислорода и атомом водорода аминогрупп отдельных аминокислотных остатков способна определенным образом укладываться в пространстве, образуя так называемые а-спиральные участки и структуру. Такая локальная упорядоченная конформация отдельных участков полипептидной цепи получила название вторичной структуры.

В целом вся полипептидная цепь образует компактную трехмерную структуру – третичную структуру: В одном растворе молекула белка сворачивается так, чтобы неполярные, или гидрофобные, боковые цепи аминокислотных остатков находились во внутренней, малодоступной для молекул воды области, а полярные, или ионизированные, группы образовывали внешний контактирующий с водой слой. Такое расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи является термодинамическим наиболее выгодным состоянием, причем следует отметить, что это сворачивание пептидной цепи является высокоспецифичным и обусловлено первичной структурой молекулы.

Помимо рассмотренных причин сворачивания белков, обусловленных так называемыми гидрофобными взаимодействиями, определенный вклад в' стабилизацию трехмерной структуры вносят дисперсионные силы Лондона, возникающие в результате комплементарного распределения электронных облаков отдельных, рядом расположенных атомов. Энергия этого типа взаимодействий сильно зависит от расстояния между атомами и максимальна при так называемом ван-дер-ваальсовом расстоянии контакта, равном сумме ван-дер-ваальсовых радиусов взаимодействующих атомов.

Дополнительный вклад в поддержание трехмерной структуры молекул белков дают водородные и электростатические связи между боковыми группами аминокислот, а также ковалентные связи между отдельными частями полипептидной цепочки, например дисульфидные, или S—S-связи, возникающие между двумя остатками цистеина.

Некоторые молекулы белков состоят из несвязанных между собой ковалентно отдельных субъединиц. Такая пространственная организация получила название четвертичной структуры белков.

Несмотря на огромное разнообразие антител и их гетерогенность, все они обладают некоторыми общими структурными элементами, обеспечивающими выполнение их основных функций.

По своим антигенным, эффекторным свойствам и структурным особенностям иммуноглобулины подразделяются на пять основных классов: IgM, IgG, IgA, IgD и IgE.

Таблица 1 - Основные аминокислоты, входящие в состав белков

Общей структурной единицей всех иммуноглобулинов является комплекс из четырех полипептидных цепей — двух идентичных между собой легких цепей с молекулярной массой 23000 каждая и тяжелый с молекулярной массой по 53000.

Страницы: 1 2


Другие статьи:

Хемоорганотрофность
Хемоорганотрофный образ жизни присущ примерно 30 видам синезеленых водорослей с нитчатым строением (Nostoc punctiforme, Phormidium foveolarum, Oscillatoria sp. и др.). Обнаружен целый ряд этих растений, развивающихся в темноте на среде с ...

Естественный отбор
Естественный отбор – результат борьбы за существование; он основывается на преимущественном выживании и оставлении потомства с наиболее приспособленными особями каждого вида и гибели менее приспособленных организмов. Мутационный процесс, ...

Ardipithecus kadabba
В 1997-2000 гг. в долине Аваш (Awash) в Эфиопии найдены остатки Ardipithecus из миоценовых времён (5,2–5,8 млн лет назад). Они весьма походили на известного ранее A.ramidus (4,4 млн лет назад) - см. ниже, но всё же имелось и заметное коли ...