BioXplorer

Каждая из лёгких цепей прочно соединена с концевыми участками тяжелых цепей благодаря наличию межцепочечных ди-сульфидных связей и множеству слабых гидрофобных, электростатических и других межатомных взаимодействий. Аналогичные связи существуют и между свободными участками тяжелых цепей. В целом структура такого комплекса напоминает латинскую букву «V» или «Т» и характерна для иммуноглобулинов классов IgG, IgD и IgE.

При действии протеолитического фермента папаина молекула IgG распадается на три фрагмента, два из которых идентичны и сохраняют способность связывать антигены и третий, способный к кристаллизации. Именно Fc-фрагмент ответствен за эффекторную функцию антител — связывание белка комплемента Clq, транспорт через мембраны, взаимодействие с мембранными рецепторами и т.д.

Другой протеолитический фермент пепсин "разрывает пептидную связь, расположенную ближе к СООН-концу цепи, от S—S-связи между Н-цепями в Fc-фрагменте. В результате образуются так называемый pFc-фрагмент, представляющий собой остатки тяжелых цепей, и соединенные дисульфидными связями два Fа-фрагмента, обозначаемые как ¥2-фрагмент. Последний также сохраняет способность к связыванию антигенов.

Антигенсвязывающий центр расположен в Н2-концевых частях Н- и L-цепей. Таким образом, каждая молекула IgG, а также Р2-фрагменты содержат по два антигенсвязывающих центра, а Fab-фрагмент — один.

Необходимым условием для использования антител в иммуноферментном анализе является сохранение их способности специфически взаимодействовать с соответствующими антигенами.

Поэтому часто используют не целые молекулы антител, а только их фрагменты F2 или Fab, полностью сохраняющие эту способность. Такой подход позволяет в некоторых случаях устранить неспецифические реакции, обусловленные, в частности, взаимодействием Fc-фрагментов антител с поверхностями носителей.

Молекулы антител имеют большое число S—S-связей, которые можно разделить на 3 категории: межцепочечные связи, образуемые внутри структурной единицы между Н- и L-цепями и между Н- и Н-цепями, внутрицепочечные S—S-связи, возникающие в пределах одной и той же легкой или тяжелой цепи, и связи между Н-цепями отдельных четырехцепочечных комплексов, обусловливающих образование полимерных молекул — IgM и IgA.

Структура иммуноглобулинов различных классов обусловлена числом и расположением S—S-связей в молекулах, а также количеством четырехцепочечных элементов. На рис. 2 приведено схематическое изображение молекул иммуноглобулинов различных классов.

IgM присутствует в сыворотке в виде пентамера четырехцепочечных комплексов, соединенных S—S-связями между Н-цепями. Некоторое количество IgA сыворотки также присутствует в виде димерной и тетрамерной формы. Полимерные IgA и IgM содержат Небольшую полипептидную цепь с Мг=14 000—15000, которая, по-видимому, стабилизирует полимерную структуру. Кроме того, в димерный IgA входит секреторный компонент—большой гликопротеид с Мг=80 000.

Легкие цепи иммуноглобулинов бывают только двух типов —К или х. и являются общими для всех пяти классов, в то время как тяжелые цепи обладают структурными, иммунологическими и химическими особенностями, характерными для каждого класса иммуноглобулинов.

Для обозначения тяжелых цепей, относящихся к классам IgG, IgM, IgA, IgD и IgE, используют соответствующие греческие буквы— у, ц, а, б и е. На основании различий в химическом строении Н-цепей в пределах класса можно выделить подклассы иммуноглобулинов: 4 — для IgG, 2 — для IgA и 2 — для IgM. В молекуле иммуноглобулина любого класса легкие цепи относятся только к одному типу.

Другие статьи:

Идея биохимической эволюции. Концепция А.И. Опарина
Одним из главных препятствий, стоявших вначале ХХ века на пути решения проблемы возникновения жизни, было господствовавшее тогда в науке и основанное на повседневном опыте убеждение в том, что органические вещества в природных условиях во ...

Особенности биологии и экологии врановых птиц
Около 100 видов этого семейства распространены почти по всему земному шару. К этому семейству относятся наиболее крупные представители отряда воробьиных птиц. Для врановых характерно плотное телосложение, сильные ноги, большой конической ...

Homo rudolfensis
Homo rudolfensis 1.8 млн. лет назад, Вост. Африка. Этот череп сначала относили к H.habilis, но В.П.Алексеев в 1986 г. выделил его в отдельный вид H.rudolfensis. Объем черепа 775 куб. см. - гораздо больше, чем у австралопитеков, и больше, ...