Структура белков. Компоненты белков и соединяющие их химические связи
Страница 1

Информация » Молекулы генетического аппарата » Структура белков. Компоненты белков и соединяющие их химические связи

Белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых в свою очередь представляет собой длинный неразветвленный полимер, состоящий из аминокислот. Все полипептиды независимо от источника - от вирусов до человека - построены из 20 разных аминокислот. В аминокислотах имеются как одинаковые для всех, так и уникальные химические группировки: атом углерода, несущий карбоксильную и амино-группы. и определенные заместители, характерные для каждой аминокислоты. Такие "боковые цепи", часто называемые R-группами, различаются по размеру, форме, заряду и химической активности.

Остов любой белковой цепи образуется с помощью амидных связей, соединяющих аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, соседней аминокислоты. Таким образом, полипептиды - это длинные цепи, образуемые с помощью регулярно повторяющихся пептидных связей и содержащие набор боковых групп, расположенных вдоль остова. Полипептидная цепь имеет определенное направление. На одном ее конце находится свободная аминогруппа; соответствующая аминокислота называется N-концевой, такое же название и у данного конца цепи. На другом конце цепи находится карбоксильная группа, обычно существующая в виде СОО - аниона; аминокислота в этой позиции называется С-концевой, такое же название имеет и соответствующий конец цепи. В некоторых белках между цистеиновыми остатками одной цепи образуются дисульфидные связи, объединяя разные участки цепи. Такие дисульфидные мостики могут объединять и разные полипептидные цепи независимо от того, идентичны они или нет. Полипептидные субъединицы некоторых олигомерных белков объединены именно таким образом.

В некоторых белках встречаются в небольших количествах модифицированные формы природных аминокислот. Практически во всех случаях изменения в структуре аминокислот происходят лишь после образования пептидных связей: в результате гидроксилирования уже включенных в белок пролина и лизина получаются гидроксипролин и гидроксилизин соответственно; при карбоксилировании глутамата образуется у-карбоксиглутамат, а при фосфорилировании гидроксильных групп серина и треонина или фенольной группы тирозина-фосфоаминокислоты.

Важными компонентами эукариотических клеток и многих вирусов являются белки, относящиеся к группе гликопротеинов. Они содержат сложные углеводы, ковалентно связанные с входящими в состав белка аспарагиновым, гидроксилизиновым, сериновым и треониновым остатками. Как и в случае модификации аминокислот, описанном выше, на определенных этапах, следующих за сборкой полипептидной цепи, к ней могут присоединяться различные сахара. Реакции гликозилирования играют важную роль в процессах транспортировки белков от места их синтеза в специфические клеточные органеллы и к поверхностным структурам клетки; гликопротеины также придают определенный рисунок поверхности клеток.

Размер и субъединичный состав некоторых глобулярных белков

Мол. масса белка, кДа

Число субъединиц

Белок

Источник

Мол. масса

субъединиц,

ДНК-лигаза

Е. coli

75

1

ДНК-полимераза I

Е. coli

109

1

Щелочная фосфатаза

Е. coli

86

2

43

Lac-репрессор

Е. coli

160

4

40

(З-Галактозидаза

Е. coli

544

4

135

Глутаминсинтетаза

Е. coli

592

12

49

Гемоглобин

Млекопита-

64

16

ющие

16

Триптофансинтаза

Е. coli

148

29

45

Аспартат-транскарба-

Е. coli

310

6(С)Ц

33

милаза

6(R)2)

17

РНК-полимераза

Е. coli

400

2(а)

40

(основной фермент)

155

Р')

165

Пируватдегидрогсназ -

Е. coli

4500

24?

91

ный комплекс

244)

70

125)

56

Страницы: 1 2


Другие статьи: