Структура фотосинтетических реакционных центров ft. viridis и ft.
sphaeroidesСтраница 1
Фотосинтетические реакционные центры представляют собой комплексы белков с пигментами; в них происходит первичное разделение зарядов в фотосинтетических мембранах. Лучше всего охарактеризованы комплексы из пурпурных несерных бактерий; они обычно состоят из трех белковых субъединиц - Н, М и L. Реакционный центр Rhodopseudomonas viridis имеет также четвертую субъединицу - цитохром с-типа. Простетическими группами этого комплекса являются четыре гемогруппы, четыре бактериохлорофилла Ь, два бактериофеофитина, одно негемовое железо, один менахинон и один убихинон. Под действием света электрон переходит от первичного донора электронов, так называемой "специальной пары" - молекул бактериохлорофилла, образующих димер, к бактериофеофитину, а затем к первичному хиноновому акцептору QA. В конце концов электрон восстанавливает вторичный акцептор Qb в ходе реакции, при которой протоны поступают из раствора на восстановленный хинон. Qb находится в равновесии с хинонным пулом в би-слое. Окисленный первичный донор электронов, "специальная пара", восстанавливается цитохромом с-типа. Поскольку цитохром и хинон расположены на противоположных сторонах фотосинтетической мембраны, светозависимый электронный транспорт электроге-нен и генерирует трансмембранную разность потенциалов.
Суммарная мол. масса реакционного центра из R. viridis составляет примерно 150 ООО, а кажущаяся мол. масса субъединиц - 38 ООО, 35 ООО, 28 ООО и 24 ООО. Заметим, что электрофорез в ПААГ-ДСН дает неправильные молекулярные массы для Н, М и L субъединиц; об этом свидетельствуют данные о числе аминокислотных остатков в каждом полипептиде, полученные при секвенировании ДНК. Очищенный комплекс был закристаллизован с использованием сульфата аммония как осаждающего агента в присутствии детергента N. N-диме-тилдодециламин-М-оксида и органического амфифильного соединения гептан-1,2,3-триола. Кристаллы были в достаточной степени упорядочены и фотохимически активны. Структура этого четырехсубъединичного белка была установлена с разрешением около 3 А. Детергент в кристаллах не упорядочен, поэтому невозможно точно определить положения границ погруженных в мембрану участков. Размеры комплекса - 30 х 70 х 130 A. L - и М-субъединицы содержат по пять трансмембранных а-спиральных участков, а у Н-субъединицы такой участок только один.
Итак, все трансмембранные области этого белкового комплекса имеют а-спиральную конфигурацию. Длина каждого а-спирального сегмента составляет примерно 40 А, этого достаточно для пересечения мембраны.
Структура белкового комплекса из R. viridis напоминает сэндвич. L - и М-субъединицы уложены одинаковым образом и расположены в центре сэндвича. Они пересекают бислой и связаны со всеми простетическими группами, за исключением гемов. Сегменты L и М, которые соединяют трансмембранные сегменты по обе стороны мембраны, участвуют в связывании цитохрома и Н-субъединиц. Цитохром образует "шапочку" на наружной поверхности бислоя, а гидрофильная часть субъединицы Н - аналогичную структуру на цитоплазматической поверхности. Трансмембранная а-спираль на N-конце Н-субъединицы контактирует с цитохромом на противоположной стороне мембраны.
Другие статьи:
Божественное сотворение всего живого
Креационизм – божественное сотворение человека и всего живого. В Библии говорится: «В начале сотворил Бог небо и землю». На пятый день Бог сказал: «Да произведет вода пресмыкающихся, душу живую и птицы да полетят над землею по тверди небе ...
Основные черты и границы интеллектуального поведения животных
Рядом с инстинктивными и простыми формами изменчивого поведения у животных существует еще одна форма поведения, которая представляет собой интерес. Животные обнаруживают некоторые формы подлинно разумного интеллектуального поведения.
Воз ...
Электромагнитная картина мира
Простая механическая картина мира оказалась не состоятельной. При исследовании электромагнитных процессов выяснилось, что они не подчиняются механике Ньютона. Долгое время считалось, что электричество и магнетизм имеют разную природу (эле ...
